Ich werde daher versuchen zu erklären, was Proteine nicht aus biochemischer Sicht sind, sondern indem ich ihre Struktur und relative Klassifizierung hervorhebe.
, Hormone, Transport-, Speicher- und Strukturproteine;- einfache Proteine: nur aus Aminosäuren zusammengesetzt
- zusammengesetzte oder konjugierte Proteine: Sie sind mit anderen Molekülen verbunden (zB Zucker, Lipide, Nukleinsäuren, Metalle usw.).
Einfache Proteine führen zu acht Unterteilungsgruppen: Protamine, Histone, Albumine, Globuline, Gluteline, Prolamine, Phosphoprotide und Skleroprotide.
hauptsächlich und Lysin. Sie haben daher ein niedriges Molekulargewicht.Wasserlöslich, stark basisch, kommen Protamine in der Natur nur im Tierreich vor, verbunden mit Nukleinsäuren zu Nukleoprotiden (insbesondere in Geweben mit Fortpflanzungsfunktion, zum Beispiel in den Spermatozoen vieler Fische). Sie kommen in der Natur nicht frei vor
Protamine sind frei von schwefelhaltigen Aminosäuren, Tryptophan und Tyrosin; sie sind stattdessen sehr reich an basischen Aminosäuren (insbesondere Arginin).
und bei der Spaltung kleinere Mengen an exonischen Basen (Arginin, Histidin und Lysin) zu erzeugen, an denen sie jedoch reich sind.
Histone kommen wie Protamine nicht frei in der Natur vor, sondern werden mit anderen Stoffen zu Protiden kombiniert. Sie finden sich in roten Blutkörperchen, in Leukozyten, in den Köpfen von Spermatozoen; Globin ist wichtig, das die Proteingruppe des Hämoglobins darstellt.
und Zellsekrete. Einige ihrer charakteristischen Eigenschaften sind: Wasserlöslichkeit, Koagulationsfähigkeit bei Hitze und die Möglichkeit, alle Aminosäuren durch Spaltung zu bilden (sie sind daher vollständige Proteine von guter biologischer Wertigkeit). Sie haben einen hohen Gehalt an Leucin (ca. 10-14%) und Glutaminsäure (7-13%); sie enthalten auch gute Mengen an Arginin (6-10%) und Lysin (6-8%).
Die wichtigsten tierischen Albumine sind: le Eieralbumin (oder Eialbumin) und die Serumalbumin (oder Milchalbumin). Sie kommen auch in vielen Pflanzen vor, obwohl ihre Eigenschaften nicht genau bekannt sind. Charakteristisch für tierisches Albumin ist ein hoher Schwefelgehalt und ein beträchtlicher Anteil der Aminosäuren Cystin und Methionin, während die pflanzlichen bescheidene Mengen enthalten. Einige Pflanzenalbumine sind giftig; Dies ist beim Rizinus in Rizinusöl der Fall.
verdünnt (NaCl) neutral. Die häufigsten sind: Blutglobuline (α β, γ), Lactoglobulin (Milch), Ovoglobulin (Eier), Myosin und Myoglobin (Muskel). Pflanzenglobuline finden sich insbesondere in den Samen vieler Pflanzen, insbesondere in den öligen von Hülsenfrüchten; Sehr reich an Globulinen sind die Proteine von Sojabohnen und Erdnüssen, wo sie fast alle Eiweißstoffe bilden. Während tierische Globuline keinen größeren Mangel an Aminosäuren aufweisen, weisen die Pflanzenglobuline einen schwerwiegenden Mangel an Methionin (nicht überraschend, der limitierenden Aminosäure von Soja und anderen Hülsenfrüchten) auf.
Die Gluteline und der prolamin (oder Gliadine) repräsentieren zwei Gruppen von ausschließlich pflanzlichen Proteinen, die typischerweise assoziiert sind. Zusammen machen sie den größten Anteil der Getreideproteinreserve aus (90-95%).
und sie sind sehr reich an Glutaminsäure, jedoch in geringeren Konzentrationen als Prolamine vorhanden. Sie sind in Wasser, in Salzlösungen und in Alkohol unlöslich; sie koagulieren unter Hitze und sind in verdünnten Säuren und Basen löslich. Weizenglutelin, genannt Glutenin, bildet mit Gliadin einen Proteinkomplex, der Gluten darstellt, das für die Brotherstellung und teilweise für die Weichmachung von Mehlen unerlässlich ist. In Reis wird das vorhandene Gluteline Orizenin genannt. ; das Zein von Mais. Sie sind in Wasser unlöslich und in 60-80% Alkohol löslich. Sie koagulieren nicht in der Hitze.
Prolamine sind reich an Glutaminsäure, die 20-30% der Aminosäuren der Getreidesamen ausmacht; Prolin und Leucin sind ebenfalls reichlich vorhanden, während schwefelhaltige Aminosäuren, Lysin (was nicht überraschend die typische limitierende Aminosäure von Getreide ist) und Tryptophan (mangels Mais) knapp sind.Diese Aminosäuremängel sind für die geringe Proteineffizienz von Getreide verantwortlich. Eine angeborene Unverträglichkeit gegenüber Gliadin wird als Zöliakie bezeichnet.
, daher reich an Phosphor in Form von ortho-Phosphorsäure, gebunden an die alkoholische Gruppe von Aminosäuren (wie Serin). Sie haben aufgrund der Wasserstoffe der Phosphorsäure, die nicht an der Veresterung teilnimmt, saure Eigenschaften. Phosphoproteine sollten nicht als konjugierte Proteine betrachtet werden und auch nicht mit Nukleoproteinen verwechselt werden, die zur Hydrolyse von Phosphorsäure befähigt sind. Die Phosphoprotide kommen hauptsächlich in Proteinen tierischen Ursprungs vor, wobei es zwei wichtige Vertreter gibt: die Kaseine der Milch und das Vitellin des Eigelbs (das Vitellin ist einer der Grundstoffe des Dotters und ist ein besonders phosphorreiches Protein) Es erinnert auch an das Ittulin von Fischeiern.Die Hauptbestandteile dieser Proteine sind Glutaminsäure (15-20%), Serin (das hauptsächlich in Eiproteinen vorhanden ist), Prolin (5-10%) und Lysin (5-7 .). %) Cystin hingegen ist knapp.chemisch, unlöslich in Wasser und gängigen Lösungsmitteln, die sich nur in Säuren lösen und sogar den meisten proteolytischen Enzymen widerstehen. Aufgrund ihrer außergewöhnlichen chemischen Beständigkeit erfüllen sie mechanische Beschichtungs-, Schutz- und Stützfunktionen, während sie einen geringen Nährwert haben. Die wichtigsten Skleroprotide in tierischen Organismen sind: Kollagen (Grundbestandteil von Binde-, Knorpel- und Knochengewebe), Elastin (Grundbestandteil der elastischen Fasern von Sehnen und Gefäßwänden) und Keratine (Bestandteile von Nägeln, Haaren und Haaren, aber auch aus Schuppen, Hörnern und Federn) Skleropeptide bestehen aus wenigen Aminosäuren: Keratin ist reich an Cystin (daher Schwefel), während Kollagen reich an Glycin (25%), Prolin und Hydroxyprolin ist und an Sulfuraten, Tryptophan und Tyrosin mangelt und Leucin ist reich an Elastin, während Cystin knapp ist. Keratin wird von Magensäften nicht angegriffen, daher ist die Verdaulichkeit und die Aufnahme im Darm sehr gering, es hat für die Nahrung nur eine geringe Bedeutung Das Kochen von Kollagen mit verdünnten Säuren erhöht seine Verdaulichkeit und wandelt es in Gelatine um.
(Proteine mit Lipiden)Die obige Beschreibung möchte nur kurz erläutern, wie Proteine klassifiziert werden, um zu verdeutlichen, dass diese Substanzen über ihre sportliche Funktion zum "Aufbau" von Muskeln hinaus für das Leben aller Organe unseres Körpers von grundlegender Bedeutung sind , jeder von ihnen hat eine bestimmte Aufgabe.
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