Aminosäuren

Aminosäuren und Proteine ​​sind die Zwischenstufen des Übergangs von der mineralischen Welt in die lebende Materie.
Aminosäuren sind, wie der Name schon sagt, bifunktionelle organische Substanzen: bestehend aus der Aminofunktion (-NH2) und der Carboxylfunktion (-COOH); sie können α, β, γ usw. sein, abhängig von der Position, die die Aminogruppe in Bezug auf die Carboxygruppe einnimmt:

Die biologisch wichtigen Aminosäuren sind alle α-Aminosäuren.
Die Proteinstrukturen bestehen aus zwanzig Aminosäuren.
Wie aus den oben gezeigten generischen Strukturen ersichtlich ist, haben Aminosäuren alle einen gemeinsamen Teil und einen unterschiedlichen Teil, der sie charakterisiert (generell mit R dargestellt).

Von den zwanzig Aminosäuren sind neunzehn optisch aktiv (sie lenken die Ebene des polarisierten Lichts ab).
Die meisten Aminosäuren haben nur eine Aminogruppe und ein Carboxyl, daher werden sie genannt neutrale Aminosäuren; diejenigen, die ein zusätzliches Carboxyl haben, heißen saure Aminosäuren während diejenigen mit einer zusätzlichen Aminogruppe sind basische Aminosäuren.
Aminosäuren sind kristalline Feststoffe und haben eine gute Wasserlöslichkeit.

Der Mangel an einigen Aminosäuren in der Nahrung führt zu schwerwiegenden Veränderungen in der Entwicklung; Tatsächlich ist der menschliche Organismus nicht in der Lage, einige Aminosäuren zu synthetisieren, die genau als essentiell bezeichnet werden (sie müssen mit der Nahrung aufgenommen werden), während er nur einige Aminosäuren (die nicht essentiellen) selbst herstellen kann.

Eine der Krankheiten aufgrund des Mangels an essentiellen Aminosäuren ist diejenige, die unter dem Namen Kwashiorkor bekannt ist (ein Wort, das aus einem afrikanischen Dialekt stammt, was übersetzt "Erste und Zweite" bedeutet); Diese Krankheit betrifft das Erstgeborene, jedoch erst nach der Geburt des zweiten Kindes, da dem ersten Kind die Muttermilch fehlt, die die richtige Proteinversorgung enthält. Diese Krankheit ist daher bei unterernährten Bevölkerungsgruppen weit verbreitet und beinhaltet Durchfall, Appetitlosigkeit, die zu einer fortschreitenden Schwächung des Organismus führt.

Wie bereits erwähnt, besitzen natürliche Aminosäuren mit Ausnahme von Glycin (es ist eine a-Aminosäure mit einem Wasserstoff anstelle der R-Gruppe und ist die kleinste der zwanzig) eine optische Aktivität aufgrund des Vorhandenseins von mindestens einem asymmetrischen Kohlenstoff. Bei natürlichen Aminosäuren gehört die absolute Konfiguration des asymmetrischen Kohlenstoffs, an dem nur die Amino- und Carboxygruppen gebunden sind, zur L-Reihe;

D-Aminosäuren werden nie Teil der Struktur eines Proteins.
Wir erinnern uns daran:

DNA ---- Transkription → m-RNA ---- Translation → Protein

Die Transkription kann als L-Aminosäuren kodieren; D-Aminosäuren können in Nicht-Protein-Strukturen enthalten sein (z. B. in der Auskleidung von Bakterien: Bei Bakterien gibt es keine "genetische Information für die Schutzfunktion von D-Aminosäuren, jedoch gibt es" genetische Informationen für Enzyme die sich mit der bakteriellen Auskleidungswand befassen).
Kommen wir zurück zu den Aminosäuren: Die unterschiedliche Struktur der R-Gruppe definiert die individuellen Eigenschaften jeder Aminosäure und leistet einen spezifischen Beitrag zu den Eigenschaften von Proteinen.
Es wurde daher angenommen, Aminosäuren basierend auf der Natur der R-Gruppe zu unterteilen:

Polare, aber ungeladene Aminosäuren:

Glycin (R = H-)
Serin (R = HO-CH2-)
Threonin

notwendig

Threonin hat zwei Symmetriezentren: Nur 2S, 3R Threonin kommt in der Natur vor.
Threonin ist eine essentielle Aminosäure (nicht zu verwechseln mit unverzichtbar: alle Aminosäuren sind essenziell), daher muss es mit der Nahrung aufgenommen werden, dh durch den Verzehr von Lebensmitteln, die es enthalten, da, wie bereits erwähnt, das genetische Erbe nicht vorhanden ist die Zellen des Menschen, die in der Lage sind, diese Aminosäure zu produzieren (dieses Erbe ist in vielen Pflanzen vorhanden).

Die Hydroxylgruppe von Serin und Threonin kann mit einer Phosphorylgruppe verestert werden (wobei Phosphoserin und Phosphotreonin erhalten werden), dieser Vorgang heißt Phosphorylierung; Phosphorylierung wird in der Natur für die Übertragung von Signalen zwischen dem Inneren und Äußeren der Zelle verwendet.

Cystein (R = HS-CH2-)

Das Sulfhydryl von Cystein ist leichter protonierbar als das Hydroxyl von Serin: Schwefel und Sauerstoff gehören beide zur sechsten Gruppe, aber Schwefel ist leichter oxidierbar, da er größere Abmessungen hat.

Tyrosin [R = HO- (C6H4) -CH2-]

Hinweis
(C6H4) = disubstituierter Benzolring
Hydroxyl kann wie Serin und Threonin verestert (phosphoryliert) werden.

Asparagin (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamin (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Unpolare Aminosäuren

hydrophobe Seitengruppen aufweisen; Innerhalb dieser Klasse unterscheiden wir:

Aliphatik:

Alanin (R = CH3-)
Valin (R = (CH3) 2-CH-) essentiell
Leucin (R = (CH3) 2-CH-CH2-) essentiell

Isoleucin (R =

) notwendig

Methionin (R = CH3-S-CH2-CH2-) essentiell

Zellmembranen bestehen aus einer Lipiddoppelschicht mit verankerten Proteinen dank ihres hydrophoben Charakters, daher enthalten sie Alanin, Valin, Isoleucin und Leucin. Methionin hingegen ist eine Aminosäure, die fast immer in geringen Mengen (ca. 1 %) vorhanden ist.

Prolin

Aromatisch:

Phenylalanin (R = Ph-CH2-) Ph = Phenyl: essentielles monosubstituiertes Benzol

Tryptophan (R =

notwendig

Diese beiden Aminosäuren absorbieren, da sie aromatisch sind, nahe ultraviolette Strahlung (etwa 300 nm); Daher ist es möglich, die Technik der UV-Spektrophotometrie auszunutzen, um die Konzentration eines bekannten Proteins zu bestimmen, das diese Aminosäuren enthält.

Geladene Aminosäuren

Sie sind wiederum unterteilt in:

Saure Aminosäuren (mit polaren Resten mit negativer Ladung bei pH 7) sind solche, weil sie eine positive H + -Ladung liefern können:

Asparaginsäure

Glutaminsäure (R =

)

Diese Aminosäuren leiten sich von Asparagin bzw. Glutamin ab; alle vier existieren in der Natur und das bedeutet, dass c "eine spezifische Information für jeden von ihnen ist, dh c" ist ein Basentriplett in der DNA, das für jeden von ihnen kodiert.

Basische Aminosäuren (mit polaren Resten mit einer positiven Ladung bei pH 7) sind solche, weil sie eine positive H + -Ladung annehmen können:

Lysin (R =

) notwendig

Arginin (R =

)

Histidin (R =

)

Es gibt Proteine, bei denen sich in den Seitenketten Derivate von Aminosäuren befinden: zum Beispiel kann ein Phosphoserin vorhanden sein (es gibt keine genetische Information, die für Phosphoserin kodiert, nur die für Serin); Phosphoserin ist eine Modifikation posttranslational: nachdem die Proteinsynthese stattgefunden hat

DNA ---- Transkription → m-RNA ---- Translation → Protein

solche posttranslationalen Modifikationen können an den Seitenketten des Proteins auftreten.