Aufbau und Funktionen
Hämoglobin ist ein Metalloprotein, das in roten Blutkörperchen enthalten ist und für den Sauerstofftransport im Blutkreislauf verantwortlich ist.Sauerstoff ist in Wasser nur mäßig löslich; daher reichen die im Blut gelösten Mengen (weniger als 2% der Gesamtmenge) nicht aus, um den Stoffwechselbedarf der Gewebe zu decken. Die Notwendigkeit eines bestimmten Trägers ist daher offensichtlich.
Im Blutkreislauf kann Sauerstoff nicht direkt und reversibel an Proteine binden, wie dies bei Metallen wie Kupfer und Eisen der Fall ist.Nicht überraschend finden wir im Zentrum jeder Proteinuntereinheit des Hämoglobins, eingehüllt in eine Proteinhülle, die sogenannte Prothese Gruppe EME, mit einem metallischen Herz, das durch ein Eisenatom in der Oxidationsstufe Fe2 + (reduzierter Zustand) dargestellt wird, das Sauerstoff auf reversibel bindet.
Blut Analyse
- Normale Hämoglobinwerte im Blut: 13-17 g/100 ml
Bei Frauen sind die Werte im Durchschnitt 5-10% niedriger als bei Männern.
Mögliche Ursachen für hohes Hämoglobin
- Polyzythämien
- Verlängerter Aufenthalt auf der Anhöhe
- Chronische Lungenerkrankungen
- Herzkrankheit
- Blutdoping (Einnahme von Erythropoietin und Derivaten oder Substanzen, die deren Wirkung nachahmen)
Mögliche Ursachen für niedriges Hämoglobin
- Anämien
- Eisenmangel (Eisenmangel)
- Starke Blutung
- Karzinome
- Schwangerschaft
- Thalassämien
- Verbrennungen
Der Sauerstoffgehalt im Blut ergibt sich daher aus der Summation der geringen im Plasma gelösten Menge mit der an Hämoglobin-Eisen gebundenen Fraktion.
Mehr als 98% des im Blut vorhandenen Sauerstoffs sind an Hämoglobin gebunden, das wiederum in der den roten Blutkörperchen zugeordneten Blutbahn zirkuliert, sodass die Erythrozyten ohne Hämoglobin ihre Aufgabe als Sauerstofftransporter im Blut nicht erfüllen könnten.
Aufgrund der zentralen Rolle dieses Metalls erfordert die Synthese von Hämoglobin eine ausreichende Zufuhr von Eisen mit der Nahrung. Ungefähr 70 % des im Körper vorhandenen Eisens sind tatsächlich in den Hämgruppen des Hämoglobins enthalten.
Hämoglobin besteht aus 4 Untereinheiten, die dem Myoglobin* strukturell sehr ähnlich sind.
* Während Hämoglobin Sauerstoff von der Lunge in das Gewebe transportiert, transportiert Myoglobin den vom Hämoglobin freigesetzten Sauerstoff in die verschiedenen Zellorganellen, die ihn verwenden (zB Mitochondrien).
Hämoglobin ist ein großes und komplexes Metalloprotein, das durch vier kugelförmige Proteinketten gekennzeichnet ist, die jeweils um eine Hämgruppe gewickelt sind, die Fe2 + enthält.
Für jedes Hämoglobinmolekül finden wir daher vier Hämgruppen, die in die relative globuläre Proteinkette eingewickelt sind. Da jedes Hämoglobinmolekül vier Eisenatome enthält, kann jedes Hämoglobinmolekül gemäß der reversiblen Reaktion vier Sauerstoffatome an sich binden:
Hb + 4O2 ← → Hb (O2) 4
Wie den meisten bekannt ist, besteht die Aufgabe von Hämoglobin darin, Sauerstoff in die Lunge aufzunehmen, an die Zellen abzugeben, die ihn benötigen, Kohlendioxid aus ihnen aufzunehmen und in die Lunge abzugeben, wo das Chilo wieder beginnt.
Während der Blutpassage in den Kapillaren der Lungenbläschen bindet Hämoglobin Sauerstoff an sich, der anschließend im peripheren Kreislauf an die Gewebe abgegeben wird. Dieser Austausch findet statt, weil die Bindungen von Sauerstoff mit dem Eisen der EME-Gruppe labil und empfindlich gegenüber vielen Faktoren sind, von denen der wichtigste die Spannung oder der Partialdruck von Sauerstoff ist.
Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin und der Bohr-Effekt
In der Lunge erhöht sich die Plasmasauerstoffspannung aufgrund der Diffusion von Gas aus den Alveolen in das Blut (↑ PO2); dieser Anstieg bewirkt, dass Hämoglobin eifrig an Sauerstoff bindet; das Gegenteil tritt in den peripheren Geweben auf, wo die Konzentration des gelösten Sauerstoffs im Blut abnimmt (↓ PO2) und der Partialdruck von Kohlendioxid steigt (↑ CO2); dies bewirkt, dass Hämoglobin Sauerstoff freisetzt und sich mit CO2 auflädt. je mehr Kohlendioxid im Blut vorhanden ist, desto weniger Sauerstoff bleibt an Hämoglobin gebunden.
Obwohl die Menge an physikalisch im Blut gelöstem Sauerstoff sehr gering ist, spielt er daher eine grundlegende Rolle. Tatsächlich beeinflusst diese Größe stark die Bindungsstärke zwischen Sauerstoff und Hämoglobin (und stellt einen „wichtigen Referenzwert bei der Regulierung der Lungenventilation“ dar).
Wenn man alles mit einer Grafik zusammenfasst, wächst die mit Hämoglobin verbundene Sauerstoffmenge im Verhältnis zum pO2 nach einer sigmoiden Kurve:
Die Tatsache, dass die Plateauregion so groß ist, stellt eine wichtige Sicherheitsmarge bei der maximalen Sättigung von Hämoglobin während der Passage in die Lunge dar. Obwohl der pO2 auf Alveolarniveau normalerweise 100 mm Hg beträgt, stellen wir bei der Beobachtung der Abbildung fest, wie selbst bei einem Sauerstoffpartialdruck von 70 mmHg (typisches Auftreten einiger Krankheiten oder des Aufenthaltes in großen Höhen) bleiben die Prozentsätze an gesättigtem Hämoglobin nahe 100 %.
Im Bereich der maximalen Steigung, wenn die Sauerstoffpartialspannung unter 40 mmHg fällt, sinkt die Fähigkeit des Hämoglobins, Sauerstoff zu binden, plötzlich.
Unter Ruhebedingungen beträgt der PO2 in intrazellulären Flüssigkeiten ungefähr 40 mmHg; an dieser Stelle diffundiert der im Plasma gelöste Sauerstoff aufgrund der Gasgesetze in Richtung der ärmeren O2-Gewebe und durchquert die Kapillarmembran, wodurch die Plasmaspannung von O2 weiter sinkt und die Freisetzung von Sauerstoff aus dem Hämoglobin begünstigt wird. . Bei intensiver körperlicher Anstrengung hingegen sinkt die Sauerstoffspannung im Gewebe auf 15 mmHg oder weniger, wodurch das Blut stark sauerstoffarm wird.
Wie gesagt, unter Ruhebedingungen verlässt eine wichtige Menge sauerstoffangereicherten Hämoglobins das Gewebe und bleibt im Bedarfsfall verfügbar (z. B. um einen plötzlichen Anstieg des Stoffwechsels in einigen Zellen zu bewältigen).
Die im Bild oben gezeigte durchgezogene Linie wird Hämoglobin-Dissoziationskurve genannt; sie wird typischerweise in vitro bei pH 7,4 und einer Temperatur von 37 °C bestimmt.
Der Bohr-Effekt hat Auswirkungen sowohl auf die Aufnahme von O2 auf Lungenebene als auch auf seine Freisetzung auf Gewebeebene.
Wo mehr Kohlendioxid in Form von Bikarbonat gelöst ist, gibt Hämoglobin leichter Sauerstoff ab und lädt sich mit Kohlendioxid (in Form von Bikarbonat) auf.
Der gleiche Effekt wird durch die Ansäuerung des Blutes erzielt: Je mehr der pH-Wert des Blutes absinkt und desto weniger Sauerstoff an das Hämoglobin gebunden bleibt, ist es nicht überraschend, dass Kohlendioxid im Blut hauptsächlich in Form von Kohlensäure gelöst wird, die dissoziiert.
Zu Ehren seines Entdeckers ist die Wirkung von pH oder Kohlendioxid auf die Sauerstoffdissoziation als Bohr-Effekt bekannt.
Wie erwartet, setzt Hämoglobin in einer sauren Umgebung leichter Sauerstoff frei, während in einer basischen Umgebung die Bindung mit Sauerstoff stärker ist.
Andere Faktoren, die die Affinität von Hämoglobin für Sauerstoff verändern können, sind die Temperatur. Insbesondere nimmt die Affinität von Hämoglobin für Sauerstoff mit steigender Körpertemperatur ab. Dies ist besonders in den Winter- und Frühlingsmonaten von Vorteil, da die Temperatur des Lungenbluts (in Kontakt mit die Luft der äußeren Umgebung) ist niedriger als die, die in den Geweben erreicht wird, wo die Sauerstoffabgabe daher erleichtert wird.
2.3 Diphosphoglycerat ist ein Zwischenprodukt der Glykolyse, das die Affinität von Hämoglobin für Sauerstoff beeinflusst. Wenn seine Konzentrationen in den roten Blutkörperchen ansteigen, nimmt die Affinität von Hämoglobin für Sauerstoff ab, wodurch die Sauerstoffabgabe an das Gewebe erleichtert wird. Es überrascht nicht, dass die Erythrozytenkonzentrationen von 2,3 Diphosphoglycerat-Erhöhung zum Beispiel bei Anämie, Herz-Lungen-Insuffizienz und während des Aufenthaltes in großer Höhe.
Im Allgemeinen ist die Wirkung von 2,3-Bisphosphoglycerat relativ langsam, insbesondere im Vergleich zur schnellen Reaktion auf Änderungen des pH-Werts, der Temperatur und des Partialdrucks von Kohlendioxid.
Der Bohr-Effekt ist bei intensiver Muskelarbeit sehr wichtig; tatsächlich kommt es unter solchen Bedingungen in den am stärksten beanspruchten Geweben zu einem lokalen Anstieg der Temperatur und des Drucks von Kohlendioxid, also der Blutsäure. Wie oben erläutert, begünstigt all dies die Abgabe von Sauerstoff an das Gewebe, wodurch die Hämoglobin-Dissoziationskurve nach rechts verschoben wird.
