Myosin
Myosin ist der Motor der Myofibrillen; Jedes Molekül besteht aus 6 Untereinheiten, von denen 2 identische schwere Ketten sind, sehr groß, und zwei Paare leichter Ketten, kleiner.
Die schweren Proteinketten verflechten sich zu einem endständigen, starren, spiralförmigen Schwanz und zwei kugeligen Köpfen.
Zwei leichte Proteinketten sind mit den schweren Ketten jedes Kopfes verbunden.
Innerhalb der dicken Filamente sind die verschiedenen Isoformen des Myosins so organisiert, dass sie an den Enden ihre Köpfe freilegen, während sich die Schwänze im zentralen Bereich wie ein Bündel gruppieren. Das Gelenk zwischen Kopf und Schwanz ist ein flexibler Hals (Scharnier), der es dem Kopf ermöglicht, sich während der Kontraktion zu beugen.
Der globuläre Anteil wird auch als schweres Meromyosin bezeichnet, während der terminale Anteil als leichtes Meromyosin bezeichnet wird.
Die kugelförmigen Köpfe von Myosin bilden die Querbrücken, die die Interaktion mit den dünnen Aktinfilamenten vermitteln, die als "Seil" wirken.
Das Phänomen der Kontraktion kann in zwei Phasen unterteilt werden:
1) Kopplung (Bildung von Querbrücken) zwischen dicken und dünnen Filamenten;
2) Gleiten der Filamente
Wie bereits erwähnt, hängt die Bildung von Querbrücken von der "Zunahme" der Calciumaktivität innerhalb der Faser ab. Das Vorhandensein einer Tasche im Myosinkopf, die für die Bindung mit ATP verantwortlich ist, sowie eines Enzyms (ATPase), das es in ADP und anorganisches Phosphat spalten kann, ist ebenfalls grundlegend und setzt Energie frei.
Aktin
Aktin, aus dem die dünnen Filamente des Sarkomers bestehen, ist ein kugelförmiges Protein (G-Aktin). Viele dieser Moleküle verbinden sich zu langen, dünnen Körnchen (sogenanntes F-Aktin). Zwei dieser Ketten werden wie zwei Perlenketten eleikodal umeinander gewickelt, wodurch der dünne Faden entsteht.
Jedes G-Aktin-Molekül enthält eine Bindungsstelle für den Myosinkopf, der im Ruhezustand durch zwei Proteine effektiv blockiert wird. Die dünnen Filamente bestehen nämlich nicht nur aus Aktin, sondern auch aus:
- TROPOMYOSIN: Im ruhenden Muskel verhindert es den Kontakt zwischen 7 Molekülen G-Aktin und den jeweiligen Myosinköpfen und hält den Muskel entspannt.
- TROPONIN: Wenn es Calcium bindet, ändert es seine Konformation und verdrängt Tropomyosin, was die Kopplung mit Myosin ermöglicht
Zusätzlich zu diesen Proteinen enthalten Muskelmyofibrillen andere, einschließlich:
Titin, Conninin und Nebulin, mit der Funktion, das Sarkomer während der Kontraktion zu stabilisieren und zu zentrieren.
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