Trypsin und Chymotrypsin sind zwei Schlüsselenzyme bei der Verdauung von Nahrungsproteinen. Beide werden von der Bauchspeicheldrüse als Zymogene, dh in inaktiver Form, produziert und sezerniert; der Zymogen-Vorläufer von Trypsin wird als Trypsinogen bezeichnet, während der von Chymotrypsin als Chymotrypsinogen bezeichnet wird.
Trypsin und Chymotrypsin gehören zur großen Familie der proteolytischen Enzyme (beteiligt am Proteinverdau) und zur Untergruppe der Endopeptidasen. Diese Substanzen – darunter Magenpepsin und Pankreas-Elastase – greifen die Peptidbindungen innerhalb der Aminosäurekette an, wodurch kleinere Molekülfragmente entstehen. Die Enzyme der zweiten Gruppe, der Exopeptidasen, vervollständigen die Arbeit von Trypsin und Chymotrypsin, indem sie einzelne Aminosäuren von den Enden der Peptidkette ablösen; Zu dieser Familie gehören die Pankreas-Carboxypeptidasen (A1, A2 und B, die das Carboxylende angreifen), aber auch die Aminopeptidasen (die das aminoterminale Ende angreifen) und Dipeptidasen, die beide von der Dünndarmschleimhaut produziert und sezerniert werden. Ähnlich wie bei Trypsin (Trypsinogen) und Chymotrypsin (Chymotrypsinogen) werden sie von der Bauchspeicheldrüse in inaktiver Form sezerniert. In allen drei Fällen ist das Enzym Enteropeptidase, das von den Zellen produziert und sezerniert wird, das am enzymatischen Aktivierungsprozess beteiligte Protein der Zwölffingerdarmschleimhaut; genauer gesagt ist die Enteropeptidase spezifisch für Trypsinogen, das nach seiner Umwandlung in Trypsin auch die anderen proteolytischen Enzyme aktiviert, einschließlich des gleichen Trypsinogens.
Erinnern wir uns kurz daran, dass der Zwölffingerdarm der erste Teil des Dünndarms ist und in ihn nicht nur Pankreassäfte, sondern auch Lebersäfte (Galle) fließen, die für die pH-Korrektur und die Fettverdauung unerlässlich sind.
Die funktionellen Unterschiede zwischen Trypsin und Chymotrypsin betreffen lediglich ihre Spezifität, dh die Fähigkeit, nur die von bestimmten Aminosäuren gebildeten Bindungen zu erkennen und zu spalten. Trypsin wirkt vor allem auf Peptidbindungen, die basische Aminosäuren (wie Arginin und Lysin) angreifen, während Chymotrypsin hauptsächlich Bindungen mit Tyrosin, Phenylalanin, Tryptophan, Leucin und Methionin hydrolysiert.
Dank der verschiedenen proteolytischen Enzyme werden die Proteine der Nahrung - ursprünglich aus mehreren Dutzend Aminosäuren gebildet - unter Zuhilfenahme der Magensäure in Dipeptide, Tripeptide und freie Aminosäuren zerlegt, alles leicht resorbierbare Substanzen, die aus den Kapillaren von die Darmschleimhaut zur Leber transportiert.
Trypsin und Chymotrypsin im Stuhl
Die Bestimmung von Chymotrypsin und Trypsin im Stuhl dient und wurde insbesondere in der Vergangenheit als indirekter Test der Funktionsfähigkeit des exokrinen Pankreas verwendet. Wenn etwas auf der Ebene dieser Drüse nicht richtig funktioniert, ist es logisch, eine reduzierte Synthese von Trypsin und Chymotrypsin zu erwarten, die auch im Stuhl mangelhaft sein werden. Der Test hat eine gute Sensitivität, ist aber mit dem realen Risiko von falsch positiven und falsch negativen Ergebnissen belastet. Die Einnahme von Abführmitteln verringert beispielsweise die Konzentration von Enzymen im Stuhl, während die Einnahme von Verdauungsextrakten der Bauchspeicheldrüse (wie Pankreatin) oder Gemüse (wie Ananasstängel, Papaya, Papain und Bromelain) zu falsch negativen Ergebnissen führt die Darmflora beeinflusst auch geringfügig die Menge an Trypsin und Chymotrypsin, die unverändert im Stuhl ankommen, daher kann der Einsatz von Antibiotika zu falsch negativen Ergebnissen führen; im Gegenteil, bei Vorliegen von Divertikulose und anderen Bedingungen, die eine bakterielle Proliferation begünstigen, können falsch positive Ergebnisse aufgezeichnet werden.
Eine klassische Anwendung des Trypsin- und Chymotrypsin-Assays im Stuhl stellt der Nachweis einer Pankreasinsuffizienz bei Patienten mit Mukoviszidose dar. Eine der Folgen dieser Erkrankung ist die Beeinträchtigung des normalen Transports von Trypsin und anderen Verdauungsenzymen aus der Bauchspeicheldrüse in den Zwölffingerdarm Aus diesem Grund ist der Stuhl des an Mukoviszidose erkrankten Kindes bei der Geburt besonders kompakt bis hin zum Darmverschluss.
