Glycin

Allgemeines und Eigenschaften

Dort Glycin (abgekürzt Gly oder G., Brute-Formel NH2CH2COOH) ist die kleinste der 20 gewöhnlichen Aminosäuren (diejenige mit dem niedrigsten Molekulargewicht unter den am häufigsten in Proteinen vorkommenden Aminosäuren).

Tatsächlich ist die

Die chemische Struktur von Glycin ist fast auf Knochen "reduziert", da seine Seitenkette (Radikal, das alle Aminosäuren unterscheidet) aus einem einzigen Wasserstoff (H) besteht. Diese Eigenschaft verleiht ihm mehrere Eigenschaften: vor allem die Kapazitätsumgebung bei sowohl saurer als auch basischer pH-Wert und ist auch die einzige achirale Proteinogen-Aminosäure, dh sie kann ihrem eigenen Spiegelbild überlagert werden.
Kristallisiertes Glycin ist fest, farblos und süß im Geschmack.

Glycin in Lebensmitteln

Glycin ist ein fast allgegenwärtiges Proteinelement, wenn auch in nicht sehr hohen Prozentsätzen; Da es Teil des Kollagens ist, das in Bindegewebe und Epithel vorhanden ist, sollten die meisten Fleischgerichte eine gute Menge davon enthalten. Darüber hinaus scheint der Glycingehalt auch in verschiedenen Produkten pflanzlichen Ursprungs von Bedeutung zu sein.
Laut den eingesehenen Nährwerttabellen sind die 5 glycinreichsten Lebensmittel: Felchen (4,4 g / 100 g), Sojaprotein, Spirulina-Algen, Kabeljau und Eiweißpulver.

Soja (Glycin max) ist eines der Lebensmittel mit dem höchsten Glycin-Gehalt

Da dies keine gewöhnlichen Lebensmittel sind, erwähnen wir auch die glycinreichsten Lebensmittel unter den am häufigsten konsumierten: Schweinebauch, Mortadella, Brust, gekochter Tintenfisch, gekochtes Hühnchen, Kalbsrücken, gekochter Tintenfisch und Kürbiskerne (letztere 1, 8 g / 100 g) .

Glycin Lebensmittelzusatzstoff

Glycin ist auch ein Lebensmittelzusatzstoff für Lebensmittel, die für die menschliche und tierische Ernährung bestimmt sind.
Insbesondere Glycin und sein Natriumsalz werden als Geschmacksverstärker (E640) und Süßungsmittel oder als Verstärker der pharmakologischen Absorption verwendet.
Viele Nahrungsergänzungsmittel und Proteingetränke enthalten zugesetztes Glycin.

Glycin und Alterung

Eine topische Behandlung mit Glycin kann helfen, die mit der Alterung der menschlichen Fibroblasten (für die Kollagenproduktion verantwortlichen Zellen) verbundenen Defekte umzukehren.
Vor kurzem wurde entdeckt, dass die beiden Gene CGAT und SHMT2 die mitochondriale Aktivität regulieren und ihren Abbau beeinflussen.
In einer 10-tägigen In-vitro-Studie führte die Zugabe von Glycin zu Fibroblasten (gewonnen aus Zellen eines 97-jährigen Menschen) zur Wiederherstellung der mitochondrialen Funktion und der Fibroblasten selbst.
In der Praxis gelang es den Forschern, die mitochondriale Funktion der Fibroblasten zugunsten der Kollagensynthese wiederherzustellen, indem sie die Regulation dieser Gene durch die Gabe von Glycin modifizierten.

Medizinische Anwendungen von Glycin

Ein Artikel aus dem Jahr 2014 stellte fest, dass Glycin die Schlafqualität verbessern kann.
Es wurde auf eine Studie verwiesen, in der in vivo und beim Menschen die Gabe von 3 g Glycin vor dem Schlafengehen eine Verbesserung der Ruhezeit bewirkte.
Glycin wurde auch erfolgreich in der adjuvanten Behandlungsergänzung für Schizophrenie getestet.

Glycin: Kosmetik und andere Anwendungen

Glycin wird als Pufferelement in einigen Produkten verwendet wie: Antazida, Analgetika, Antitranspirantien (Achseldeodorants), Kosmetika und Toilettenartikeln. Weitere Informationen finden Sie im Artikel: Glycin in Kosmetika.
Der Einsatz von Glycin erstreckt sich auch auf andere Bereiche, wie etwa den von Schaum, Düngemitteln und Metallkomplexbildnern.

Glycin, Medikamente und technische Verwendung

Glycin wird in zwei Arten und für zwei Zwecke verkauft: "pharmakologisch" und "technisch".
Der größte Teil des Glycins wird als pharmakologisches Material hergestellt und um sich ein Bild vom Gesamtmarkt zu machen, denken Sie einfach, dass seine Verkäufe etwa 80-85% des gesamten Handels ausmachen (Wert bezogen auf den US-Markt).
Pharmazeutisches Glycin wird für viele Anwendungen hergestellt; diejenige, die den höchsten Reinheitsgrad erfordert, ist für intravenöse Injektionen bestimmt.
Umgekehrt muss technisches Glycin keine Reinheitsanforderungen erfüllen. Es wird hauptsächlich für industrielle Anwendungen verkauft, beispielsweise als Komplexbildner in der Metallveredelung, wobei der Preis für den technischen Einsatz immer niedriger ist als der von pharmazeutischem Glycin.

Funktionen von Glycin im Körper

Die Hauptfunktion von Glycin ist die plastische bei der Proteinsynthese, insbesondere bei der "helikalen Assoziation mit"Hydroxyprolin Kollagen zu bilden. Diese Aminosäure ist auch ein wesentlicher Bestandteil vieler Naturstoffe.
Glycin ist ein biosynthetisches Zwischenprodukt von Porphyrine. Darüber hinaus stellt es die zentrale Untereinheit aller Purine.
Glycin ist ein hemmender Neurotransmitter des zentralen Nervensystems (ZNS), insbesondere des Rückenmarks und des Hirnstamms (sowie der Netzhaut).Wenn die ionotropen Glycinrezeptoren aktiviert werden, tritt ein hemmendes postsynaptisches Potenzial auf.
Dort Strychnin und der bikukullin sie sind Glycin-Rezeptor-Antagonisten; das erste von beiden ist ein giftiges Alkaloid oder ein Gift.
Andererseits ist Glycin auch ein Glutamat-Co-Agonist für NMDA-Rezeptoren, daher spielt es auch eine erregende Rolle.
Die LD50 (mittlere letale Dosis) von Glycin beträgt 7.930 mg/kg bei Ratten (oral) und führt in der Regel zum Tod durch Übererregbarkeit.

Glycinstoffwechsel

Synthese: Glycin ist keine essentielle Aminosäure und der Körper kann es nicht nur in der Nahrung vorfinden, sondern auch aus Serin (das wiederum aus 3-Phosphoglycerat hergestellt wird) synthetisieren.

1. In den meisten tierischen Organismen wird diese Umwandlung durch das Enzym Katalase vermittelt Serinhydroxymethyltransferase, durch den Cofaktor Pyridoxalphosphat.
2. In der Leber von Wirbeltieren wird die Synthese von Glycin durch das Enzym katalysiert Glycin-Dehydrogenase (eine Synthase, auch genannt Enzymspaltung Enzym) und die Umwandlung ist leicht reversibel.
3. In den meisten Proteinen sind nur geringe Mengen an Glycin enthalten, mit Ausnahme von Kollagen, das bis zu 35 % dieser Aminosäure enthält.

Degradierung: Glycin kann auf drei Wegen abgebaut werden.

1. Die vorherrschende beim Menschen beinhaltet die Intervention des Enzyms Glycin-Decarboxylase.
2. Beim zweiten Weg wird Glycin in zwei Schritten abgebaut; die erste ist das genaue Gegenteil der Synthese, mit der Intervention von Serinhydroxymethyltransferase, während die zweite die Umwandlung in Pyruvat mittels Serin-Dehydratase.
3. Im dritten Abbauweg von Glycin wird es durch die D-Aminosäureoxidase, anschließend oxidiert durch hepatische Lactatdehydrogenase im Oxalat.

Die Halbwertszeit von Glycin und seine Elimination aus dem Körper variiert stark je nach Konzentration und sollte zwischen 0,5 und 4,0 Stunden liegen.