Von der extrazellulären Matrix zur Körperhaltung. Ist das verbindende System unser wahrer Deus ex machina?

Herausgegeben von Dr. Giovanni Chetta

ECM wird allgemein als aus mehreren großen Klassen von Biomolekülen zusammengesetzt beschrieben:

Strukturproteine (Kollagen und Elastin)
Spezialisierte Proteine (Fibrillin, Fibronectin, Laminin etc.)
Proteoglykane (Aggrekane, Syndekane) und Glusaminoglykane (Hyaluronane, Chondroitinsulfate, Heparansulfate usw.)

Strukturproteine

Kollagene bilden die am stärksten vertretene Familie von Glykoproteinen im Tierreich. Sie sind die am häufigsten vorkommenden Proteine in der extrazellulären Matrix (aber nicht die wichtigsten) und die grundlegenden Bestandteile des eigentlichen Bindegewebes (Knorpel, Knochen, Faszien, Sehnen, Bänder).
Es gibt mindestens 16 verschiedene Kollagentypen, von denen die Typen I, II und III auf der Ebene der typischen Fibrillen am häufigsten vorkommen (Typ IV bildet eine Art Retikulum, das den Hauptbestandteil der Basallaminae darstellt).
Kollagene werden hauptsächlich von Fibroblasten synthetisiert, aber auch Epithelzellen können sie synthetisieren.
Kollagenfasern interagieren ständig mit einer enormen Menge anderer Moleküle der extrazellulären Matrix und stellen ein für das Leben der Zelle grundlegendes biologisches Kontinuum dar. Die assoziierten Kollagene in den Fibrillen spielen eine vorherrschende Rolle bei der Bildung und Erhaltung von Strukturen, die Zugkräften widerstehen können. fast unelastisch (Glucosaminglykane wirken gegen Kompression) In gewisser Weise wird das Kollagen in Abhängigkeit von der mechanischen Belastung und seinen viskoelastischen Eigenschaften produziert und remetabolisiert, wie wir im Abschnitt "Viskoelastizität von die Faszie", einen großen Einfluss auf die Körperhaltung des Menschen. Als weiterer Nachweis der Fähigkeit von Kollagen, sich entsprechend Umwelteinflüssen zu verändern, unter der Annahme, dass z. unterschiedlicher Steifigkeit, Elastizität und Widerstandsfähigkeit, gibt es Kollagene, die unter dem Begriff FACIT (Fibril Associated Collagen with Interrupted Triple Helices) definiert werden und funktionell wie Proteoglykane funktionieren können (beschrieben im Abschnitt "Glucosaminoglykane und Proteoglykane").
Die Kollagenfasern besitzen dank ihrer Beschichtung aus PG / GAG (Proteoglykanen / Glucosaminoglykanen) Eigenschaften von Biosensoren und Bioleitern: Die relativen elektrischen Ladungen führen zu einer höheren Fähigkeit, Wasser zu binden und Ionen auszutauschen, also eine größere elektrische Kapazität.
Wir wissen, dass jede mechanische Kraft, die eine strukturelle Deformation erzeugen kann, die intermolekularen Bindungen belastet und einen leichten elektrischen Fluss erzeugt, d piezoelektrischer Strom (Athenstädt, 1969). In solchen Fällen verteilen die Kollagenfasern die positiven Ladungen auf ihrer konvexen und die negativen auf der konkaven Oberfläche und verwandeln sich so in Halbleiter (sie ermöglichen den Elektronenfluss auf ihrer einseitigen Oberfläche). Da die piezoelektrische Energie (sowie die durch thermische Spannungen erzeugte pyroelektrische Energie) durch die zirkulierenden Ionen in sehr kurzer Zeit (ca. 10-7 - 10-9 Sekunden) neutralisiert wird, ist die Anordnung des PG/GAG auf dem Signal Entscheidend für die Signalausbreitung ist die Oberfläche der Fibrillen, die als "Repeater" des elektrischen Impulses wirken. Insbesondere eine Längsperiodizität von ca. 64 nm (was unter dem Lichtmikroskop als Streifen erscheint) ermöglicht eine Ausbreitungsgeschwindigkeit des Impulses von etwa 64 m / s (entspricht der Leitungsgeschwindigkeit schneller Nervenfasern) - Rengling, 2001. Das starke dipolare Moment von Kollagenfibrillen und ihre Resonanzkapazität (gemeinsame Eigenschaft aller Peptidstrukturen) sowie die niedrige Dielektrizitätskonstante der MEC erleichtern die Übertragung elektromagnetischer Signale, daher besitzt das dreidimensionale und allgegenwärtige Kollagennetzwerk auch die besondere Eigenschaft, bioelektrische Signale in die drei Dimensionen des Raumes, basierend auf der relativen Anordnung zwischen Kollagenfibrillen und Zellen, in afferenter Richtung (von der ECM zu den Zellen) oder umgekehrt efferent.
All dies stellt ein MEC-Zell-Kommunikationssystem in Echtzeit dar und solche elektromagnetischen Biosignale können zu wichtigen biochemischen Veränderungen führen, beispielsweise im Knochen, Osteoklasten können piezoelektrisch geladenen Knochen nicht "verdauen" (Oschman, 2000).
Abschließend ist hervorzuheben, dass die Zelle, nicht überraschend, kontinuierlich und mit erheblichem Energieaufwand (ca. 70%) Material produziert, das zwangsläufig ausgestoßen werden muss, meist durch die ausschließliche Speicherung von Protokolllagen (biologische Vorstufe von Kollagen) in spezifischen Bläschen (Albergati, 2004).

Die überwiegende Mehrheit der Wirbeltiergewebe erfordert das gleichzeitige Vorhandensein von zwei lebenswichtigen Eigenschaften: Festigkeit und Elastizität. Ein echtes Netzwerk aus elastischen Fasern, das sich innerhalb der ECM dieser Gewebe befindet, ermöglicht es, nach starken Zugkräften in den Ausgangszustand zurückzukehren.Die elastischen Fasern sind in der Lage, die Dehnbarkeit eines Organs oder eines Teils davon um mindestens das Fünffache zu erhöhen. Zwischen den elastischen Fasern sind lange, unelastische Kollagenfasern eingestreut, mit der genauen Aufgabe, "übermäßige Verformung durch Zug der Gewebe zu begrenzen. L"elastin stellt den Hauptbestandteil der elastischen Fasern dar. Es ist ein extrem hydrophobes Protein mit einer Länge von etwa 750 Aminosäuren, da Kollagen reich an Prolin und Glycin ist, aber im Gegensatz zu Kollagen nicht glykiert und enthält viele Hydroxyprolinreste und kein Hydroxylisin. Elastin erscheint als echtes biochemisches Netzwerk von unregelmäßiger dreidimensionaler Form, bestehend aus Fasern und Lamellen, die die ECM aller Bindegewebe durchdringen und in besonders großen Mengen in den Blutgefäßen mit elastischen Eigenschaften gefunden wird (es ist das Protein der ECM mehr in den Arterien und macht mehr als 50 % des Gesamttrockengewichts der Aorta aus), in den Bändern, in der Lunge und in der Haut. In der Dermis neigen, anders als bei Kollagen, die Dichte und das Volumen von Elastin mit der Zeit dazu, zuzunehmen, aber das alte Elastin erscheint im Allgemeinen geschwollen, fast geschwollen, oft mit einem fragmentierten Aussehen und mit einer Verringerung der Komponente. (Pasquali Rochetti et al., 2004). Glatte Muskelzellen und Fibroblasten sind die Hauptproduzenten seines Vorläufers Tropoelastin, das in den extrazellulären Räumen sezerniert wird.